LifeSensors
LifeSensors, Inc., ein Biotechnologieunternehmen, das Technologien für die therapeutische, Arzneimittelentdeckungs- und Forschungsbranche entwickelt, hat sich durch die Bereitstellung innovativer Forschungswerkzeuge für die Ubiquitin- und ubiquitinähnlichen Proteinwege eine führende Position erarbeitet. Ihre prokaryotischen und eukaryotischen Protein-Expressionsplattformen SUMOpro und SUMOstar werden weltweit von akademischen und staatlichen Institutionen sowie von Pharma- und Biotechnologieunternehmen genutzt.
Proteomik von Ubiquitin
Posttranslationale Modifikationen (PTM) von Proteinen spielen eine grundlegende Rolle für deren Funktion. Die Anlagerung von Ubiquitin an die Epsilon (ε)-Aminogruppe von Lysin in Zielproteinen stellt die wichtigste PTM dar. Neben der Anlagerung von Ubiquitin (Ubiquitinierung) an Lysine sind auch andere Ubiquitin-ähnliche Proteine (UBLs) wie SUMO (Sumoylierung), NEDD8 (Neddylierung) und ISG15 (Isgynylierung) sind ebenfalls weit verbreitete PTMs von Proteinen. Die Ubiquitylierung von Proteinen ist ein charakteristisches Merkmal von Proteinen, liefert Hinweise auf viele Krankheiten und dient als Biomarker. Die moderne Wirkstoffforschung und die personalisierte Medizin stützen sich in hohem Maße auf die Proteomik, um diese Signaturen zu identifizieren. Zur Detektion von Ubiquitin- oder UBL-PTMs an Proteinen steht eine Vielzahl von Methoden zur Verfügung. Wir laden Sie ein, sich an unsere Fachkräfte zu wenden, um zu erfahren, wie die PTM-Technologie von LifeSensors Sie bei Ihrer Forschung und der Arzneimittelentwicklung unterstützen kann. Eine der besten Methoden zur Durchführung von Ubiquitin- und UBL-Proteomik besteht darin, ubiquitinierte Proteine mit den TUBE-Technologien von LifeSensors anzureichern und Massenspektrometrie-Untersuchungen durchzuführen. LifeSensors bietet hochmoderne Dienstleistungen zur Bestimmung von Ubiquitinierungsstellen und UBLs an, wobei eine Kombination aus TUBE- und UbiSight-Antikörperanwendungen zum Einsatz kommt. Die Kombination dieser beiden leistungsstarken Technologien ermöglicht es Forschern, das Proteom und das Ubiquitom zu entschlüsseln.
Wenn Sie den Anti-Ubiquitin-Antikörper VU-1 nicht verwenden, gehen Ihnen Daten verloren
Wer zum Ubiquitin-Proteasom-System (UPS) forscht, sollte für alle seine Assays VU-1 verwenden. Dies ist der selektivste und empfindlichste Antikörper auf dem Markt und könnte den Unterschied zwischen einer Veröffentlichung und einem unscharfen Blot ausmachen.
Verändern Sie die Art und Weise, wie Sie bei UPS neue Erkenntnisse gewinnen
Basierend auf der Biologie des Ubiquitin-Proteasom-Systems (UPS) sind Tandem-Ubiquitin-Bindungs-Einheiten (TUBEs) ein leistungsstarkes Werkzeug mit neuen Anwendungsmöglichkeiten beim Aufbau und der Überwachung von Proteolyse-Targeting-Chimären (PROTACs) sowie zur Verbesserung der Reproduzierbarkeit der Massenspektrometrie.
Lysin-48-Poly-Ubiquitin-Ketten-selektive TUBEs
- TUBEs binden selektiv polyubiquitinierte Proteine.
- Anwendungen in der Proteomik, beim Blotting und in der Bildgebung (His6, GST, Biotin, magnetisch...)
- TUBEs vereinfachen die massenspektrometrische Proteomik und liefern reproduzierbare Ergebnisse
- Screening von potenziellen Biomarkern und Wirkstoffzielen auf Ubiquitinierung (UbiTest)
- Untersuchung von UPS-Enzymen für das Profilierung von Wirkstoffen (UbiQuant)
- TUBEs können zum Pull-down von ubiquitinierten Proteinen verwendet werden, um den Proteasom-Abbau spezifischer Proteine zu überwachen.
Vorteile von SUMO-Expressionssystemen
Ganz gleich, ob Ihre Proteinexpression gut verläuft oder Sie vor Herausforderungen stellt – wir können Ihnen helfen, die Situation zu verbessern. Das SUMO-Fusions-Expressionssystem von Life Sensors bietet folgende Vorteile:
- Erhöhte Ausbeute
- Erhöhte Löslichkeit
- Kosteneffizient und skalierbar
- Einfache Aufreinigung mit einem His6-Tag
- Effiziente Tag-Entfernung mit SUMO-Proteasen und ohne zusätzliche Aminosäuren
- Kompatibel mit E. coli-, Hefe-, Insekten- und Säugetiersystemen
- Hier ist ein Beispiel, bei dem die Fusion mit SUMO zu einer ertragreichen, löslichen Expression von GDF8/Myostatin führte (Marblestone et al., 2006)